El Módulo III - Cursos de especialización, del que forma
parte esta asignatura, incluye una selección de asignaturas en temas
especializados que permitirán al alumno diseñar, con la ayuda de su tutor, el
conjunto de conocimientos y habilidades que mejor se adapten a sus
expectativas investigadoras o laborales. El alumno deberá cursar un total de 6
ECTS en este módulo.
Varias de las asignaturas ofertadas en este módulo se imparten en forma de
cursos intensivos internacionales de una semana de duración abiertos a
estudiantes no inscritos en el Máster, con el objetivo de diversificar y
enriquecer el entorno de formación de los estudiantes con un mayor número y
variedad de profesores y compañeros (futuros colegas y colaboradores).
Por la naturaleza de la enseñanza en este módulo, las asignaturas, en especial
las que se corresponden con cursos internacionales, se impartirán en
diferentes ubicaciones, incluyendo laboratorios extranjeros cuando la
especificidad del tema así lo imponga (por ejemplo, la asignatura de
"Cristalografía en grandes instalaciones"). La oferta de asignaturas, así como
el número máximo de estudiantes en cada asignatura y el mínimo necesario (en
su caso), se fijarán y comunicarán anualmente. Algunas de las asignaturas
correspondientes a cursos internacionales tendrán periodicidad bianual.
La asignatura de Cristalografía de macromoléculas biológicas
pretende ofrecer a los alumnos un conocimiento fundamental, tanto desde el
punto de vista teórico como desde el aplicado, de los siguientes temas:
Una visión general de las macromoléculas biológicas (aminoácidos, proteínas y
ácidos nucleicos) y su estructura molecular.
Las particularidades, problemática y limitaciones de la cristalografía de
macromoléculas partiendo de la base cristalográfica adquirida en las
asignaturas previas.
El uso de los equipos habituales de difracción aplicados a macromoléculas y el
planteamiento, desarrollo y evaluación de los resultados del experimento de
difracción.
Fundamentos y aplicación de los principales métodos computacionales empleados
hoy en día en cristalografía macromolecular en resolución de la estructura,
refino, y verificación de la misma.
Posibilidades de automatización en casos favorables y problemas de dificil
resolución.
La validación de los resultados obtenidos en el análisis cristalográfico: cuál
es el contenido y las limitaciones de la información obtenida.
Cristalografía de macromoléculas biológicas
101180
2016-17
MÁSTER UNIVERSITARIO EN CRISTALOGRAFÍA Y CRISTALIZACIÓN
3
OPTATIVA
Anual
Inglés
La asignatura se estructura en cinco bloques temáticos:
Presenta una visión general de la estructura de las principales macromoléculas
de importancia biológica.
Presenta una visión general de las diferencias en el estudio de macromoléculas
frente a las moléculas pequeñas y dentro de las macromoléculas una
distinción entre proteínas y ácidos nucleicos.
En este sentido se discute el problema central de la cristalografía
estructural: la imposibilidad a priori de calcular la distribución en el
espacio real de la distribución de elementos dispersores (átomos) a partir de
los datos de difracción en espacio recíproco debido a la perdida de parte de
la información (las fases) durante la adquisición de datos de difracción, así
como las limitaciones en la resolución a la que típicamente difractan las
macromoléculas.
En este bloque se profundiza en el planteamiento del experimento de
difracción, su ejecución y la obtención y tratamiento de los datos. Se
incidirá especialmente en el caso de la difracción a longitudes de onda
próximas a bordes de absorción (dispersión anómala en experimentos SAS y MAD).
En este bloque se introducen los diferentes métodos experimentales para la
resolución de estructuras macromoleculares, así como los fundamentos de cada
método y las diversas implementaciones en los programas más utilizados. La
geometría y otros factores experimentales relativos a cada método serán
presentados para proporcionar una comprensión adecuada de la utilidad y
limitaciones de cada método y su aplicabilidad a cada problema concreto.
A continuación se presentan las características de los tres elementos
fundamentales de todo experimento de difracción (generador, goniometro,
detector) y la utilización de cada uno de ellos en combinación los restantes
para la definición de experimentos de difracción óptimos para cada problema
concreto.
La tendencia actual a la automatización con vistas a una mayor efectividad en
el estudio cristalográfico de macromoléculas (high throughput crystallography
= cristalografía de alto rendimiento) ha llevado al desarrollo de una serie de
procedimientos que engranan automáticamente diversos programas.
Cuando los métodos automáticos funcionan como una caja negra no es necesario
ser un experto para usarlos, pero es necesario conocer las posibilidades para
usarlas. En la práctica siempre son necesarios expertos que puedan ejercer una
crítica fundada de los resultados obtenidos o aprovechar resultados parciales
para guíar experimentos subsiguientes.
En muchos casos es necesario entender aspectos patológicos del problema para
poder resolverlos. La contraposición de ambos aspectos se presentará en este
bloque.
Finalmente, la interpretación de los resultados obtenidos en el estudio
estructural, la capacidad crítica frente a los mismos y el uso de las
herramientas de análisis que ofrecen las bases de datos es fundamental en la
formación de un cristalógrafo macromolecular.
CG1.- Capacidad de análisis y síntesis
CG2.- Resolución de problemas
CG3.- Trabajo en un equipo de caracter interdisciplinario
CG4.- Trabajo en un contexto internacional
CG5.- Aprendizaje y trabajo autónomos
CG6.- Capacidad de aplicar los conocimientos teóricos en la práctica
CG7.- Capacidad de elaboración y transmisión de ideas, proyectos, informes,
soluciones y problemas
CG8.- Capacidad de organización y planificación
CG9.- Capacidad de entender el lenguaje y propuestas de otros especialistas
CT1.- Comunicación oral y escrita
CT2.- Conocimiento de lenguas extranjeras
CT3.- Capacidad de gestión de la información
CT4.- Habilidades en las relaciones interpersonales
CT5.- Trabajo en equipo
CT6.- Razonamiento crítico
CT7.- Creatividad
CT8.- Uso de Internet como medio de comunicación y fuente de información
CE4.- Entender y valorar artículos científico-técnicos de revistas
especializadas en cristalografía y cristalización
CE31.- Dominar las herramientas software más adecuadas para la resolución y
refinamiento de la estructura de macromoléculas biológicas
CE32.- Comprender los fundamentos de los métodos de resolución estructural de
macromoéculas biológicas y usar este conocimiento para seleccionar
críticamente la mejor metodología en cada caso
AF1.- Clases presenciales activas: Combinación de teoría, problemas cortos,
preguntas y discusión con los alumnos.
AF4.- Seminarios.
AF5.- Prácticas de computación y bases de datos.
AF6.- Tutoría individual o grupal.
AF7.- Evaluación.
AF8.- Clases prácticas en laboratorio.
AF9.- Planificación, realización y análisis de experimentos (tutelada).
AF10.- Trabajo autónomo.
AF11.- Visitas a empresa o centro de investigación.
AF12.- Trabajo en grupo.
Esta asignatura se imparte como un curso internacional abierto a la
participación de estudiantes no registrados en el Máster.
Dicho curso se denomina "Macromolecular Crystallography School" (MSC) y se
imparte anualmente en Madrid organizado por el Instituto de Química Física
Rocasolano del CSIC.
En las últimas ediciones del MSC, la participación media ha sido de 35
estudiantes (2-5 de ellos del máster) y unos 15 profesores seleccionados entre
los laboratorios de mayor prestigio internacional en el campo.
Al final de la asignatura, el alumno, usando estos conocimientos fundamentales
teórico/prácticos, debería estar cualificado para:
Diseñar un experimento de cristalización de una proteína y/o ácido nucleíco a
partir de producto de partida purificado.
Diseñar un experimento óptimo para la obtención de datos de difracción: la
selección del método más adecuado a cada problema y la optimización del
equipamiento necesario para implementar cada ténica experimental (generadores,
goniómetros, detectores) en función del problema, definiendo el instrumental y
el método más adecuados así como la estrategia de adquisición
de datos que máximice la utilidad de los mismos.
Resolver estructuras macromoleculares y refinarlas para obtener el modelo más
preciso posible a partir de los datos experimentales.
Desarrollar una capacidad de valoración crítica de los experimentos de
difracción y de los datos obtenidos que le permita ser independiente de los
métodos de "caja negra informática” habituales en los entornos donde los
métodos de analisis de datos son muy complejos.
Valorar el contenido de la información derivada del análisis cristalográfico
para poder determinar si el resultado experimental soporta, contradice o no es
significativo frente a la hipótesis de su contexto biológico.
Desarrollar las herramientas intelectuales y técnicas para la implementación
de nuevos experimentos y técnicas experimentales heterodoxos y novedosos en la
frontera de los actualmente disponibles que le permita explorar de nuevos
problemas.
Sistema de evaluación (ponderación mínima y máxima %)
Prueba escrita (0%-80%)
Realización de prácticas y/o cuaderno de prácticas (0%-70%)
Realización y presentación de trabajos e informes (0%-50%)
Participación en seminarios (0%-30%)
Participación en clase (0%-30%)
Asignatura no ofertada en el curso académico 2015-2016
Profesor Responsable de la asignatura
Gómez-Moreno C. & Sancho J. (2004). Estructura de Proteínas. Ariel Ciencia
(ISBN-10: 8434480611).
Blow D. (2002). Outline of Crystallography for Biologists. Oxford University
Press (ISBN-10: 0198510519).
Drenth J. (2002). Principles of Protein X-ray Crystallography. Springer Verlag
(ISBN-10: 0387985875).
McPherson A. (2002). Introduction to Macromolecular Crystallography.
Wiley-Liss (ISBN-10: 0471251224).
Giacovazzo C. et al. (2002) Fundamentals of Crystallography. Oxford University
Press (ISBN-10 0198555784).
Rossmann M.G. & Arnold E. (2001) International Tables for Crystallography.
Volume F: Crystallography of biological macromolecules. Springer Verlag
(ISBN-10: 0792368576).
Bergfors T.M. (1999). Protein Crystallization. International University Line
(ISBN-10: 0963681753).
McRee D.E. (1999). Practical Protein Crystallography. Academic Press (ISBN-10:
0124860524).
Lesk A.M. (2001). Introduction to Protein Architecture: The Structural Biology
of Proteins. Oxford University Press (ISBN-10: 0198504748).
Brändén C.I. & Tooze J. (1999). Introduction to Protein Structure. Routledge
(ISBN-10: 08153230).
Este documento puede utilizarse como documentación de referencia de esta asignatura para la solicitud de reconocimiento de créditos en otros estudios. Para su plena validez debe estar sellado por la Secretaría de Estudiantes UIMP.
Descripción no definida
Anual
Créditos ECTS: 3
Albert de la Cruz, Armando Joaquín
Investigador Científico
Instituto de Química-Física Rocasolano (IQFR)
Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC)
Hermoso Domínguez, Juan Antonio
Investigador Científico
Instituto de Química-Física Rocasolano (IQF)
Centro Superior de Investigaciones Científicas (CSIC)
Profesor Responsable de la asignatura